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In Hefe ist in einigen Fällen die Expression authentischer eukaryon-tischer Proteine gelungen. Viele Proteine lassen sich jedoch nicht kor rekt prozessiert in niederen Eukaryonten herstellen. Die Modifikationen haben oft eine entscheidende Bedeutung für die Funktion (Bindungs-eigenschaften, Konformationsänderimgen bei Ligandenbindung) eines Proteins. In vielen Fällen konnten nur in tierischen Zellen rekombinante Proteine exprimiert werden, die zu den im humanen Gewebe gefunde nen Proteinen identisch sind [87].
Daher wurde in den letzten Jahren vor allein im Bereich der Diagno-stika, aber auch zunehmend für therapeutische Zwecke die Produktion in genetisch veränderten tierischen Zellen etabliert. Die Wahl des opti malen Expressionssystems hängt stark vom Protein (Größe, posttrans-lationale Modifikationen) und dem Verwendungszweck ab. Bei der Ver wendung für pharmazeutische Zwecke sind tierische Zellen oft optimal. Während industriell verwendete Proteine (Enzyme, z.B. für Waschmit tel) hochproduktive Systeme erfordern [50].